Учебная работа № 73581. «Структурная организация юридических лиц (представительства, филиалы и иные подразделения)
Тип работы: Курсовая практическая
Предмет: Гражданское право
Страниц: 28
СОДЕРЖАНИЕ
стр.
ВВЕДЕНИЕ 3
1. Понятие и признаки обособленных подразделений юридических лиц 5
1.1. Территориальная обособленность 5
1.2. Организационная обособленность 11
1.3. Имущественная обособленность 13
2. Виды обособленных подразделений юридических лиц 15
2.1. Филиал 15
2.2. Представительство 19
2.3. Анализ Концепции развития гражданского законодательства РФ 21
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 25
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 28
Стоимость данной учебной работы: 630 руб.
Форма заказа готовой работы
Выдержка из похожей работы
Биуретовую реакцию (сине-фиолетовое окрашивание в
присутствии раствора сульфата меди в щелочной среде) дают как биурет,
содержащий пептидную связь, так и белки, что также является доказательством
наличия в белках аналогичных связей.
5,Анализ рентгенограмм кристаллов белков подтверждает
полипептидную структуру белков,Таким образом, рентгеноструктурный анализ при
разрешении 0,15–0,2 нм позволяет не только вычислить межатомные расстояния и
размеры валентных углов между атомами С, Н, О и N, но и «увидеть» картину общего
расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи и пространственную ее
ориентацию (конформацию).
6,Существенным подтверждением полипептидной теории
строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами
полипептидов и белков с уже известным строением: инсулина – 51 аминокислотный
остаток, лизоцима – 129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы – 124
аминокислотных остатка ,Синтезированные белки обладали аналогичными природным
белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью.
Полипептидная теория строения не отрицает
существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например,
дисульфидные —S—S-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.).
Они будут рассмотрены далее.
Пептидные связи играют исключительную роль как в
«архитектуре», так и в функции белков,Поэтому следует указать на некоторые
особенности строения полипептидной цепи,Во-первых, это своеобразие
расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и
атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости под углом 109°28′.
Во-вторых, это своеобразие петидной связи,Расстояние между атомами С и N в
пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой
(ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь
—C=N—, равная 0,125 нм),Это создает предпосылки для осуществления по месту
двойной связи таутомерных перегруппировок и для образования енольной
(лактимной) формы,Последняя в свою очередь дает молекуле белка ряд преимуществ
(повышение реакционной способности, возникновение дополнительных возможностей
вращения и др.):
Наконец, следует указать на своеобразие радикалов,
которые являются полифункциональными, несущими свободные NH2-, СООН-, ОН-,
SH-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и
многообразие функций молекул белка,Взаимодействуя с окружающими молекулами
растворителя (Н2О), функциональные группы (в частности, NH2- и СООН-группы)
ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой
молекулы,В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный
положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением
изоэлектрической точки.
Получены доказательства предположения К.
Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой
молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры,Техника
современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в
принципе расшифровать структурную организацию любого белка.
Список литературы
Для подготовки данной работы были использованы
материалы с сайта http://www.xumuk.ru/
»