Учебная работа № 73581. «Структурная организация юридических лиц (представительства, филиалы и иные подразделения)

Выдержка из похожей работы

Биуретовую реакцию (сине-фиолетовое окрашивание в
присутствии раствора сульфата меди в щелочной среде) дают как биурет,
содержащий пептидную связь, так и белки, что также является доказательством
наличия в белках аналогичных связей.
5,Анализ рентгенограмм кристаллов белков подтверждает
полипептидную структуру белков,Таким образом, рентгеноструктурный анализ при
разрешении 0,15–0,2 нм позволяет не только вычислить межатомные расстояния и
размеры валентных углов между атомами С, Н, О и N, но и «увидеть» картину общего
расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи и пространственную ее
ориентацию (конформацию).
6,Существенным подтверждением полипептидной теории
строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами
полипептидов и белков с уже известным строением: инсулина – 51 аминокислотный
остаток, лизоцима – 129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы – 124
аминокислотных остатка ,Синтезированные белки обладали аналогичными природным
белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью.
Полипептидная теория строения не отрицает
существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например,
дисульфидные —S—S-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.).
Они будут рассмотрены далее.
Пептидные связи играют исключительную роль как в
«архитектуре», так и в функции белков,Поэтому следует указать на некоторые
особенности строения полипептидной цепи,Во-первых, это своеобразие
расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и
атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости под углом 109°28′.
Во-вторых, это своеобразие петидной связи,Расстояние между атомами С и N в
пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой
(ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь
—C=N—, равная 0,125 нм),Это создает предпосылки для осуществления по месту
двойной связи таутомерных перегруппировок и для образования енольной
(лактимной) формы,Последняя в свою очередь дает молекуле белка ряд преимуществ
(повышение реакционной способности, возникновение дополнительных возможностей
вращения и др.):

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов,
которые являются полифункциональными, несущими свободные NH2-, СООН-, ОН-,
SH-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и
многообразие функций молекул белка,Взаимодействуя с окружающими молекулами
растворителя (Н2О), функциональные группы (в частности, NH2- и СООН-группы)
ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой
молекулы,В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный
положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением
изоэлектрической точки.
Получены доказательства предположения К.
Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой
молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры,Техника
современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в
принципе расшифровать структурную организацию любого белка.
Список литературы
Для подготовки данной работы были использованы
материалы с сайта http://www.xumuk.ru/

»